Ферменти: будова, властивості, класифікація, кінетика, регуляція. Медична ензимологія
Конспект
Будова і специфічність
Фермент — білок-каталізатор. Із субстратом він взаємодіє не всією молекулою, а лише невеликою ділянкою — активним центром. Там є субстратна ділянка (впізнає субстрат) і каталітична (здійснює реакцію).
| Частина | Роль |
|---|---|
| Активний центр | зв'язує субстрат і каталізує реакцію |
| Алостеричний центр | зв'язує регулятори, змінює форму ферменту |
| Кофермент, кофактор | небілкові помічники активного центру |
Заряд радикалів у активному центрі залежить від pH середовища: при зміні pH групи протонуються або депротонуються. Тому кожен фермент має свій оптимум pH.
Специфічність — здатність ферменту обирати субстрат:
| Вид | Приклад |
|---|---|
| Абсолютна | уреаза — лише сечовина |
| Відносна (групова) | ліпаза — будь-які ефірні зв'язки жирів |
| Стереохімічна | оксидаза D-амінокислот діє лише на D-ізомери |
Класифікація
Шість класів за типом реакції: оксидоредуктази, трансферази, гідролази (розщеплення з участю води: ліпаза, амілаза, пепсин, трипсин), ліази, ізомерази, лігази.
Ізоферменти
Ізоферменти — різні молекулярні форми одного ферменту, які каталізують ту саму реакцію, але відрізняються будовою, електрофоретичною рухливістю і тканинною локалізацією.
| Фермент | Ізоформи | Де переважає |
|---|---|---|
| Лактатдегідрогеназа (ЛДГ) | 5: ЛДГ1–ЛДГ5 | ЛДГ1, ЛДГ2 — серце; ЛДГ4, ЛДГ5 — печінка і скелетні м'язи |
| Креатинкіназа (КФК) | 3: ММ, МВ, ВВ | МВ — серце, ММ — скелетні м'язи, ВВ — мозок |
Активація ферментів
Травні протеази синтезуються неактивними (проферменти), щоб не перетравити клітину-виробника. Активуються вони обмеженим протеолізом — відщепленням частини ланцюга:
- пепсиноген → пепсин (під дією HCl і самого пепсину);
- трипсиноген → трипсин (під дією ентерокінази).
Інгібування
| Тип | Механізм | Приклад |
|---|---|---|
| Конкурентне | інгібітор схожий на субстрат і займає активний центр; знімається надлишком субстрату | малонова кислота для сукцинатдегідрогенази (схожа на сукцинат) |
| Неконкурентне | інгібітор зв'язується не з місцем субстрату | ціаніди зв'язують залізо цитохромоксидази |
| Незворотне | ковалентний зв'язок з ферментом | фосфорорганічні сполуки з серином ацетилхолінестерази |
Медична ензимологія: ферменти крові
Внутрішньоклітинні ферменти потрапляють у кров, коли пошкоджуються мембрани клітин (некроз). Рівень ферменту в крові вказує, який орган і коли постраждав.
| Орган | Маркери |
|---|---|
| Серце (інфаркт міокарда) | КФК-МВ, ЛДГ1, ЛДГ2, АсАТ |
| Печінка (гепатит) | АлАТ, ЛДГ5 |
| Підшлункова залоза (панкреатит) | α-амілаза у крові і сечі, ліпаза |
Маркери інфаркту з'являються і зникають у різний час:
КФК повертається до норми за 3–4 доби, АсАТ — за 4–7 діб, ЛДГ — лише за 10–14 діб. Тому через 8 діб після інфаркту підвищеною лишається ЛДГ.
Ензимопатії: каталаза і холінестераза крові
Каталаза розкладає пероксид водню на воду і кисень — з'являється піна. Якщо піни немає, у людини спадкова недостатність каталази (акаталазія).
Дитилін (сукцинілхолін) у нормі швидко руйнує бутирилхолінестераза (псевдохолінестераза) крові. Її спадкова нестача подовжує розслаблення м'язів і зупинку дихання до кількох годин.
Тригери
22 тригериФормулювання з умов задач, які одразу вказують на правильну відповідь.
Перейдіть у додаток, щоб дізнатися більшеПастки
15 пастокТипові помилки й підступні варіанти відповідей з цієї теми.
Перейдіть у додаток, щоб дізнатися більше